 |
Autor: Sławomir Ambroziak
Walka z katabolizmem jest o tyle istotnym tematem, że wciąż stanowi bardzo ważny trend we wspomaganiu wysiłku. W sportach siłowych, hamowanie katabolizmu ma za zadanie poprawę bilansu azotowego, czyli ułatwienie rozwoju siły i masy mięśniowej. W tym celu, we wspomaganiu, proponowane są suplementy, ogólnie nazywane antykatabolikami. Niektóre z nich – np. glutamina, tauryna, BCAA i HMB – weszły na stałe do arsenału środków wspomagających. Oczywiście – z uwagi na swoją, wysoką skuteczność.
Jednak, aczkolwiek skuteczne, tradycyjne antykataboliki – można powiedzieć – wyczerpały już swoje możliwości. Polega to na tym, że każdy, nieco bardziej doświadczony zawodnik wie, jakich efektów może się spodziewać, stosując dany środek lub ich kombinację. Z tej też przyczyny, naukowcy i w tym obszarze poszukują nowych, skuteczniejszych, dozwolonych substancji, które mogą zaskoczyć siłą swojego działania. Jest to sytuacja podobna do przypadku monohydratu kreatyny, który, gdy wyczerpał swoje możliwości, zainspirował naukowców do poszukiwania nowych, efektywniejszych form kreatyny.
Analogia w postępach badań nada antykatabolikami i kreatyną nie jest przypadkowa. Tak jak wcześniej, nurty tych badań płynęły oddzielnie, tak w którymś momencie, połączyły się w jedno koryto. Doświadczenia z badań nad kreatyną ekstrapolowano na antykataboliki i vice versa.
Katabolizm – lepiej poznany.
W jednym z artykułów, bodaj o betainie, opublikowanym latem poprzedniego roku, zacytowałem często pojawiające się w literaturze biochemicznej stwierdzenie: „Chociaż anabolizm został bardzo dobrze zbadany, to o katabolizmie wiąż wiemy jeszcze niewiele”.
Na szczęście ten stan rzeczy powoli ulega zmianie. O katabolizmie dowiadujemy się co raz to więcej ciekawych rzeczy, a wiedza ta pozwala tworzyć co raz to skuteczniejsze środki wspomagania wysiłku.
Wszystkie rodzaje ciężkich treningów siłowych cechuje jednakowy obraz metaboliczny na poziomie molekularnym komórki – niemal całkowite wyczerpanie substratów energetycznych – fosfokreatyny i ATP – jak również skrajne zakwaszenie środowiska komórkowego. Taki stan metaboliczny limituje zdolność organizmu do wykonywania tego typu ćwiczeń, jak również ich ostateczną efektywność w postaci rozwoju siły i masy mięśniowej.
Kiedy wyczerpuje się pula bogatoenergetycznych fosforanów (fosfokreatyny i ATP), włókna mięśniowe nie otrzymują energii, niezbędnej do generowania impulsu siłowego. Rozpadające się gwałtownie dla szybkiego uwolnienia energii, bogatoenergetyczne fosforany, przemieniają się w tzw. kwaśne fosforany, które zakwaszają środowisko komórkowe, co nie jest korzystne dla jakości wysiłku siłowego, o czym za chwilę...
Jednym ze sposobów uzupełniania fosfokreatyny i ATP jest wtedy beztlenowe spalanie glukozy. Ten proces wprawdzie, przez pewien czas uzupełnia bogatoenergetyczne fosforany, ale już wkrótce przyczynia się do hamowania ich wytwarzania. Kiedy bowiem glukoza przekazuje swoją energię ATP bez udziału tlenu, sama przemienia się w kwas mlekowy. Ten, wspólnie z kwaśnymi fosforanami, zwiększa stężenie protonów we wnętrzu komórek mięśniowych – obniża współczynnik pH ich środowiska – czyli po porostu zakwasza. Przy wysokiej kwasowości środowiska komórkowego, dochodzi do bardzo szybkiego, dalszego rozpadu fosforanów bogatoenergetycznych, między innymi dla tego, że fosfokreatyna ulega wtedy intensywnej przemianie do nieaktywnej kreatyniny. W ten sposób, w relatywnie krótkim czasie, następuje niemożność kontynuowania wysiłku siłowego, co nazywane jest nieraz „upadkiem mięśniowym”. Siłacze znają dobrze ten efekt, a odczuwają wyraźnie go wtedy, gdy nie są już w stanie samodzielnie wykonać ostatniego powtórzenia i muszą prosić o pomoc partnera.
Jak udowodniły badania, współczynnik pH środowiska komórkowego ma również fundamentalne znaczenie dla obrazu metabolicznego komórek mięśniowych w okresie regeneracji powysiłkowej. Przy niskim pH, czyli wysokiej kwasowości, anabolizm białek jest bardzo spowolniony, a przewagę zyskują procesy kataboliczne. Natomiast, wzrost pH do wartości optymalnych hamuje katabolizm i koreluje dodatnio z tempem anabolizmu białek, czyli rozwojem masy i siły mięśniowej.
Podstawowe enzymy kataboliczne, zaangażowane w destrukcję białek mięśniowych, odpowiedzialnych za siłę i masę mięśniową, zamknięte są w otoczonych szczelną błoną organellach komórkowych – lizosomach. Dla tego degradują głównie uszkodzone białka we wnętrzach lizosomów. Jednaka pewna, niewielka część enzymów katabolicznych „wycieka” z lizosomów do światła komórki mięśniowej. W normalnych warunkach, nie czynią one jednak większej szkody, gdyż do swojej niszczycielskiej aktywności potrzebują wysokiej kwasowości środowiska, takiej, jaka panuje we wnętrzu lizosomów. Enzymy te stają się groźne dla białek mięśniowych dopiero wtedy, kiedy wzrasta kwasowość środowiska komórkowego. Przede wszystkim, podczas treningu, gdy kwasowość wzrasta na skutek kumulacji kwasu mlekowego i kwaśnych fosforanów, jak też w nocy, gdy przerwa pomiędzy posiłkami jest długa, a kwasowość wzrasta na skutek produkcji ciał ketonowych.
Podczas treningu i zaraz po jego zakończeniu nasze mięśnie są dobrze ukrwione. To logiczne, gdyż wraz z krwią docierają do nich substraty energetyczne i budulcowe – glukoza, kwasy tłuszczowe i aminokwasy, w tym też tak cenna kreatyna. Ale, niestety, obok tych pożytecznych substancji, we krwi występują równie obficie komórki odczynu zapalnego. Te naszpikowane są enzymami katabolicznymi, a rola ich w trakcie wysiłku polega na degradowaniu białek, celem pozyskania wolnych aminokwasów jako paliwa dla pracujących mięśni. Utrzymują też one swoją aktywność po zakończeniu ćwiczeń. Natomiast warunkiem tej aktywności, podobnie jak w przypadku enzymów lizosomalnych, jest odpowiednio wysoka kwasowość środowiska komórkowego.
Widzimy wyraźnie – im silniejsze i bardziej długotrwałe zakwaszenie – tym rozleglejszy i bardziej dotkliwy katabolizm.
Zakwaszeni pakerzy.
Niestety, generalnie organizmy sportowców-siłaczy mają tendencje do permanentnego zakwaszenia. Za istnienie takiego stanu rzeczy wini się najczęściej dwa czynniki: dietetyczny i adaptacyjny.
Zakwaszeniu sprzyja wysokie spożycie białek, gdyż budujące białka aminokwasy ulegają przemianie do relatywnie silnych kwasów organicznych. Wprawdzie w aminogramie białek pokarmowych występuje też kilka aminokwasów zasadotwórczych, jednak kwasotwórcze pozostają zawsze w miażdżącej przewadze.
Treningi siłowe adoptują mięśnie do znacznego przyrostu masy białych, „beztlenowych” włókien mięśniowych oraz generalnie usprawnienia metabolizmu beztlenowego, co powoduje, że nawet w spoczynku produkują one pewną, niewielką ilość energii w procesach beztlenowych, które, jak wiemy, sprzyjają zakwaszeniu środowiska komórkowego.
W spoczynku, włókna białe prowadzą również metabolizm tlenowy. Ponieważ zwierają bardzo małą ilość mitochondriów, w których przebiegają procesy tlenowe, muszą korzystać głównie z najbogatszych w energię substratów – kwasów tłuszczowych. Niemal całkowicie ignorują wtedy tlenowy metabolizm glukozy. Glukozę magazynują w tym czasie, w postaci glikogenu mięśniowego, a wykorzystują dopiero podczas wysiłku w zakwaszających procesach beztlenowych. Natomiast spalanie kwasów tłuszczowych jest również procesem potencjalnie kwasotwórczym, gdyż w efekcie prowadzi z reguły do powstawania relatywnie silnych kwasów - ciał ketonowych.
W spoczynku, białe włókna muszą produkować bardzo dużo energii, bo ponad 90% ogólnej jej puli do biosyntez pochłania wtedy anabolizm białek mięśniowych – regenerująca się i rozwijająca muskulatura. Jednak, jak z powyższego wynika, te same czynniki, które sprzyjają rozwojowi masy mięśniowej (obfitość białek, metabolizm energetyczny), jednocześnie rozwój ten samoograniczają, gdyż zakwaszają środowisko komórek mięśniowych.
Najaktualniejsze badania dowodzą, że wydajność i efektywność treningów siłowych można znacząco poprawiać, uzupełniając substraty energetyczne i zmniejszając zakwaszenie środowiska komórkowego. W ten właśnie sposób, zbiegły się nurty prac nad antykatabolikami i kreatyną, a z ich syntezy powstały nowe, złożone preparaty kreatynowe, w których kreatyna jest zestawiana z substancjami zasadotwórczymi - alkalicznymi – nazywanymi też buforami.
(Określenia: alkalia i bufory nie są dokładnymi synonimami, ale na potrzeby artykułu popularnonaukowego można postawić pomiędzy mini znak równości.)
Kreatyna a kwasy.
Jak wiemy, ATP jest podstawowym substratem energetycznym, niezbędnym do generowania impulsu siłowego podczas treningu i stymulowania anabolizmu białek mięśniowych w warunkach spoczynkowych. Od jego, aktualnego poziomu w komórkach mięśniowych zawsze, ostatecznie zależy zdolność mięśni do pokonywania ciężarów i powiększania masy. Większość ATP do przebiegu tych procesów może powstawać jedynie za pośrednictwem fosfokreatyny. Dla tego też, prekursor fosfokreatyny – kreatyna – jest najpowszechniej stosowanym, dozwolonym środkiem anabolicznym.
Kreatyna działa też antykatabolicznie. Dystrybuowany za jej pośrednictwem ATP dociera do błon lizosomalnych, a tutaj strzeże ich szczelności. Jeżeli w okolicy tych błon jest go dostatecznie dużo, błony nie wypuszczają niszczycielskich enzymów katabolicznych do wnętrza komórki.
Pamiętamy, że owe enzymy, jeżeli nawet wydostana się z lizosomów, to i tak nie mogą niszczyć białek, dokąd nie wzrośnie kwasowość środowiska komórkowego. Pamiętamy również, że znaczny udział w podnoszeniu poziomu jego kwasowości mają kwaśne fosforany, powstające w efekcie rozpadu ATP. Ponieważ kreatyna odbudowuje ATP i magazynuje rodniki fosforanowe w formie fosfokreatyny, więc jednocześnie obniża poziom kwaśnych fosforanów.
Kreatyna bierze udział w tlenowym spalaniu glukozy, gdyż odbiera i dystrybuuje powstający w tym procesie ATP. Im więcej kreatyny, tym sprawniejszy tlenowy metabolizm glukozy. Natomiast, gdy zasoby kreatyny ubożeją, dla pozyskania energii, organizm spala więcej glukozy w procesach beztlenowych, bo te mogą przebiegać nawet bez obecności kreatyny.
Ale procesy beztlenowe są mało wydajne i generują monstrualne ilości kwasu mlekowego.
Ostatecznie więc, jak widzimy, kreatyna sprzyja utrzymaniu optymalnej kwasowości środowiska komórkowego, czyli - po prostu – utrudnia katabolizm. Ustalając te relacje, jednocześnie dowiedziono, że oprócz aktywności anabolicznej kreatyna wykazuje również aktywność antykataboliczną.
Jednak gotowa kreatyna z suplementu ma tą wadę, że ulega w znacznej mierze przemianie do nieaktywnej kreatyniny. Na szczęście, jak pokazały najnowsze badania, dotyczy to głównie formy kreatyny, tożsamej z kreatyną produkowana w organizmie – monohydratu. Natomiast, w kreatyninę nie przemieniają się niemal w ogóle estry kreatyny.
Kiedy podczas wysiłku wzrasta kwasowość i temperatura środowiska komórki mięśniowej, estry intensywnie uwalniają kreatynę, jednak nawet wtedy pozostają z nią w luźnym związku, determinowanym przez tzw. stałą równowagi dynamicznej, więc w momencie zakończenia pracy mogą ponownie wiązać i magazynować kreatynę. To zabezpiecza ją przed przemianą do nieaktywnej kreatyniny i eliminacją z komórek mięśniowych. Dzięki tej właściwości, estry kreatyny znacznie dłużej utrzymują pule bogatoenergetycznych fosforanów do generowania impulsu siłowego, a tym samym znacznie skuteczniej, niż monohydrat kreatyny, zwiększają zdolności siłowe.
W warunkach regeneracji powysiłkowej, kreatyna uwalniana jest z estrów równomiernie i długotrwale przez enzymy z grupy esteraz, dzięki czemu nie dochodzi do gwałtownego wzrostu stężenia wolnej kreatyny, a więc i eliminacji jej nadmiaru poprzez przemianę do nieaktywnej kreatyniny. W ten sposób, kreatyna może wciąż odbudowywać fosfokreatynę i ostatecznie ATP do wzmożonej syntezy białek mięśniowych.
Dla wymienionych wyżej przyczyn, w nowoczesnych preparatach kreatynowych wykorzystuje się estryfikowaną formę kreatyny – ester etylowy kreatyny.
O estrach kreatyny pisałem szeroko dwa miesiące temu. Wtedy informowałem, że kreatyna tym łatwiej ulega eliminacji poprzez przemianę do nieaktywnej kreatyniny, im bardziej wzrasta kwasowość środowiska komórkowego. Tu znowu widzimy zbieżność problematyki suplementacji kreatyny i antykatabolików. Wysoka kwasowość sprzyja - z jednej strony – procesom katabolicznym, z drugiej zaś – utracie drogocennej kreatyny. Natomiast, im większe straty kreatyny, tym większa tendencja do zakwaszania się środowiska komórkowego. Kółko się zamyka...
Dla tego, jak zauważyli badacze, warto zestawiać, a nawet sprzęgać kreatynę, z molekułami o charakterze buforowym. Bardzo ważną dla organizmu, tego typu molekułą jest alfa ketoglutaran, który przemienia się w odkwaszający jon wodorowęglanowy.
Dla tego też, w najnowszych preparatach kreatynowych, często pojawia się „nowoczesna” forma kreatyny – alfa ketoglutaran kreatyny.
Guanidyny.
Suplementacja gotowej, zewnętrznej kreatyny powoduje, że słabnie produkcja kreatyny własnej, wewnętrznej. W tej sytuacji może dochodzić do wahań poziomu mięśniowej kreatyny, szczególnie w nocy, kiedy przedłuża się przerwa pomiędzy kolejnymi dawkami suplementu. Wtedy bowiem mięśnie nie otrzymują kreatyny, ani z suplementu, ani z syntezy wewnątrzustrojowej. Temu, niekorzystnemu efektowi przeciwdziała, jak już wiemy, ester etylowy kreatyny, który w warunkach spoczynkowych uwalnia gotową kreatynę w sposób ciągły i długotrwały. Jednak nawet estry nie są w stanie zapobiec spadkom poziomu kreatyny w okresie po odstawieniu suplementu kreatynowego. Zapobiegawczo działają tu jedynie prekursory kreatyny, podawane łącznie z kreatyną, bo nie pozwalają organizmowi wyhamować szlaków syntezy własnej kreatyny. Dla tego też, dodawane są one z reguły do wszystkich, nowoczesnych, złożonych preparatów kreatynowych.
Najpowszechniej stosowanym prekursorem jest tutaj arginina. Arginina stymuluje nie tylko syntezę własnej kreatyny, ale również hormonu gazowego – tlenku azotu (NO) – który działa anabolicznie w komórkach mięśniowych, jak również zwiększa napływ do ich wnętrza substratów energetycznych i aminokwasów, w tym również i kreatyny.
Innym, szeroko promowanym w ostatnim czasie prekursorem kreatyny, jest najnowsze osiągnięcie biochemicznej myśli naukowej – guanidynopropionian. Jest to kolejny krok do przodu, po wcześniejszym odkryciu guanidynooctanu (glikocyjaminy).
Glikocyjamina pojawia się często w nieco wcześniejszych rozwiązaniach złożonych preparatów kreatynowych. Przez pewien czas uznawana była za najlepszy prekursor kreatyny, gdyż przekształca się bezpośrednio w kreatynę, jedynie w efekcie jednej reakcji enzymatycznej, nazywanej metylacją. Niestety, dalsze badania udowodniły, że w efekcie metylacji glikocyjaminy do kreatyny powstaje pewien, niekorzystny produkt – homocysteina. Dopiero w wyniku innych badań okazało się, że powstawaniu homocysteiny zapobiega betaina, która zresztą też jest jednym z prekursorów kreatyny. Dla tego też, wszystkie preparaty kreatynowe, wzbogacane glikocyjaminą, zawierają jednocześnie betainę.
Guanidynopropionian, o którym pisałem szeroko miesiąc temu, możemy uznać za przełomowe rozwiązanie w poszukiwaniach prekursorów kreatynowych. Już we wnętrzu swej molekuły zawiera on atomy rodnika metylowego, tyle że nieco inaczej zlokalizowane, niż w cząsteczce gotowej kreatyny. Jego przemiana do kreatyny polega jedynie na przegrupowaniu atomów (translokacji), a więc nie wymaga metylacji i nie prowadzi do powstawania homocysteiny.
Translokacja jest procesem nieco mniej sprawnym, niż metylacja. To powoduje, że tak jak w zasadzie cała glikocyjamina przemienia się w kreatynę, to niewielka część guanidynopropionianu pozostaje w swojej pierwotnej, niezmienionej postaci w komórkach mięśniowych. Ta niewielka część posiada właściwość stymulowania energetycznego metabolizmu glikozy. Jak dowiedzieliśmy się już wcześniej, sprawność metabolizmu energetycznego ma fundamentalne znaczenie dla jakości treningu siłowego i anabolizmu białek mięśniowych. Ponadto, sprawny metabolizm glukozy sprzyja napływowi do wnętrza komórek mięśniowych substratów energetycznych i aminokwasów, w tym również kreatyny. I to są właśnie dodatkowe, pozytywne oddziaływania guanidynopropionianu.
Jednak, zapewne pamiętamy również, że wzmożony metabolizm energetyczny w okresie regeneracji powysiłkowej może zwiększać kwasowość środowiska komórek mięśniowych i spowalniać tempo syntezy białek. Zasadniczo nie ogranicza to jednak wykorzystania we wspomaganiu guanidynopropionianu, gdyż ten jest jednocześnie dawcą niezwykle silnie odkwaszającej molekuły – guanidyny – podobnie zresztą, jak omówiona wyżej arginina.
O guanidyanach pisałem szeroko w poprzednim artykule, ale tam pominąłem w ogóle wątek alkalicznego charakteru trzonu ich cząsteczki – guanidyny. Natomiast może być on o tyle ważny, że pomocny w ustaleniu wspomagających właściwości argininy.
Jakieś 10 lat temu, przed nastaniem „ery kreatyny”, arginina była niezwykle popularnym środkiem wspomagania wysiłku. Przypisywano jej przeróżne właściwości, między innymi zdolność stymulowania syntezy i wydzielania somatotropiny. Potem ustalono niemal zgodnie, że odczuwane przez sportowców efekty wspomagające działania argininy wynikają z faktu, iż aminokwas ten jest prekursorem kreatyny. Wtedy na długie lata zapomniano o niej, bo po co zawracać sobie głowę prekursorem, kiedy mamy gotową substancję aktywną – kreatynę.
Jednak praktyka wspomagania pokazywała, że działanie argininy jest na tyle silne, że może wykraczać poza jej udział li tylko w syntezie kreatyny. Możliwe, że może być ono związane z alkalicznymi właściwościami argininy, bo ta jest podstawowym dawcą niezwykle silnie zasadotwórczej guanidyny, czyli też – jednocześnie - silnym antykatabolikiem. W ten sposób, wachlarz antykatabolików rozszerzył się nam, po glutaminie, taurynie i BCAA, o jeszcze jeden aminokwas – argininę. Ale nie ostatni, bo niedawno odkryto jeszcze przynajmniej dwa, silnie antykataboliczne aminokwasy...
Beta alanina a zagadki biochemii.
Ustalenie mechanizmów działania beta alaniny pozwoliło rozwiązać stare zagadki biochemii. Naukowców od dawna frapowało pytanie; dla czego pewne zwierzęta (zające, króliki i ptaki), które posiadają w przewadze szybkie (bardzo silne), „beztlenowe” włókna mięśniowe i wykorzystują głównie metabolizm beztlenowy, są jednocześnie zdolne do długich wysiłków, którą to zdolność kształtują przecież tylko wolne (wytrzymałe) włókna tlenowe i metabolizm tlenowy?...
Pamiętamy, że wydajność wysiłków siłowych ograniczana jest przez wzrastające w efekcie ich trwania zakwaszenie. I tu właśnie wkracza beta alanina!... Ten aminokwas tworzy dipeptydy beta alanylowe i beta alanyloimidazol, które są najsilniejszymi, biologicznymi „odkwaszaczami”, działającymi właśnie, głównie we wnętrzu szybkich włókien mięśniowych. Jednocześnie są niezbędne do pracy enzymu – ATPazy – który uwalnia energię, stymulującą skurcz włókien mięśniowych.
Kto chociaż pobieżnie interesuje się biochemią wie, że dipeptydy to molekuły zbudowane z dwóch aminokwasów. Tak więc i dipeptydy alanylowe, oprócz alaniny, muszą zawierać w swoich cząsteczkach molekuł innego aminokwasu. Tym aminokwasem jest histydyna - molekuła o właściwościach silnie alkalizujących - podobnych do guanidyny. W dipeptydach alanylowych to prawdopodobnie ona odpowiada głównie za ich właściwości odkwaszające. Z tej też przyczyny, niektóre firmy zaczęły zestawiać ją z beta alaniną w preparatach wspomagających. Jednak od razu praktykę taką poddano ostrej krytyce...
Histydyna, w przeciwieństwie do beta alaniny, występuje powszechnie w białkach pokarmowych, gdyż jest aminokwasem proteogennym – białkowym. Jest jej tu co prawda nie za wiele, ale w absolutnie wystarczającej ilości. Kiedy histydyna dociera do organizmu z produktu białkowego, wszystko jest w porządku, bo aminokwasy wchłaniające się w kompleksach limitują wzajemnie swoje wchłanianie i nie powodują nagłych skoków poziomów poszczególnych aminokwasów. Wolne aminokwasy z suplementów wchłaniają się z reguły bardzo szybko i znacznie podnoszą poziom danego aminokwasu w krwiobiegu i innych tkankach. Generalnie jest to zjawisko pożyteczne dla wspomagania i często wykorzystywane w jego praktyce. Kiedy zależy nam na szybkim podniesieniu poziomu danego aminokwasu, stosujemy suplementy wolnej glutaminy, tauryny, kreatyny, czy wolnych BCAA. Jednak w przypadku histydyny pojawia się problem... Aminokwas ten jest prekursorem hormonu tkankowego – histaminy – w który przemienia się bardzo łatwo i szybko. Natomiast wzrost poziomu histaminy jest wyjątkowo niekorzystny dla sportowej formy, bo inicjuje reakcję histaminwą - składową odczynu zapalnego. Histamina podejrzewana jest też o aktywność kataboliczną. Dowodzą temu efekty działania środków przeciwhistaminowych, hamujących jej aktywność, które stymulują anabolizm i nawet stosowane są jako anaboliki, w leczeniu niedowagi u dzieci. Z tego powodu, niektórzy badacze stoją na stanowisku, aby nie „igrać” z wolną histydyną, której zasoby bezpiecznie i dostatecznie pokrywają produkty i odżywki białkowe, a skupiać się na uzupełnianiu drugiej molekuły dipeptydów alanylowych - deficytowej beta alaniny.
Beta alanina tworzy też koenzym A, który wiąże niemal wszystkie kwasy organiczne w komórkach mięśniowych i w formie acylokoenzymów A dystrybuuje je do reakcji metabolicznych. Dzięki niemu mogą być spalane kwasy tłuszczowe i metabolity glukozy oraz buforowane kwaśne produkty reakcji spalania i metabolizmu aminokwasów.
Unikalne zdolności wysiłkowe wspomnianych zwierząt warunkowane są właśnie tym, że ich mięśnie generują bardzo wysokie stężenia beta alaniny.
W ten sam sposób, beta alanina działa również na mięśnie sportowca. Jej suplementacja umożliwia wykonywanie większej ilości powtórzeń z większymi ciężarami, jak również odkwasza środowisko komórkowe i tym sposobem hamuje katabolizm i stymuluje anabolizm białek mięśniowych. Warto zauważyć, że beta alanina działa głównie w obrębie białych włókien mięśniowych, a więc tych, które odpowiadają za rozwój siły i masy.
Beta alanina jest aminokwasem nieproteogennym, więc nie występuje w białkach pokarmowych. Organizm człowieka nie może wykorzystać też do produkcji beta alaniny, zwykłej alfa alaniny z białek. Jej źródła pokarmowe są skąpe, bo znaczniejsze ilości znajdziemy jedynie w mięsie króliczym i zajęczym, a te nie często goszczą na naszych stołach. Wprawdzie duże stężenia beta alaniny generują mięśnie piersiowe ptaków, ale akurat najpopularniejsze pokarmy siłaczy – piersi kurczaka i indyka – zawierają jej niewiele, bo ptaki te są nielotami i nie potrzebują tyle tego aminokwasu, ile ptaki latające.
Dla tego też, ergogeniczne i anaboliczne stężenie beta alaniny w komórkach mięśniowych możemy uzyskać jedynie suplementacją.
Jednak suplementy „zwykłej” beta alaniny nie do końca spełniały pokładane w nich nadzieje. Suplementacja beta alaniny nastręcza identycznych problemów, co suplementacja kreatyny...
Aminokwasy są związkami wielofunkcyjnymi, więc zawierają w swoich cząsteczkach przynajmniej dwie chemiczne grupy funkcyjne – aminową i karboksylową (kwasową). Stąd też ich nazwa – „amino-kwasy”. Kiedy grupa aminowa jednego aminokwasu reaguje z grupą karboksylową drugiego, i tak dalej, powstają peptydy i białka. Kiedy natomiast grupa aminowa tego samego aminokwasy reaguje ze swoją własną grupą karboksylową, powstaje nieaktywny metabolicznie związek – laktam – zwany też laktaminą.
Zwykłe aminokwasy białkowe są raczej odporne na laktamację, gdyż w ich molekułach grupa aminowa i karboksylowa pozostają związane z tym samym atomem węgla – alfa. Jednak w molekułach aminokwasów nieproteogennych, grupa aminowa oddzielona jest najczęściej od karboksylowej innymi węglami, więc może relatywnie łatwo z nią reagować i tworzyć nieaktywną laktaminę, tak jak kreatyna tworzy kreatyninę. Takie zjawiska zachodzą właśnie, nie tylko w przypadku kreatyny, ale i beta alaniny. Można im zapobiegać, poprzez zabezpieczenie grupy karboksylowej aminokwasu wiązaniem estrowym, czyli związaniu jej z grupą hydroksylwą (alkoholową) etanolu. Dla tego też, w najnowszych preparatach, zamiast wolnej beta alaniny, stosuje się jej formę estryfikowaną – ester etylowy beta alaniny.
Po więcej informacji o estrach aminokwasów odsyłam do artykułu sprzed miesiąca, pt. „Estry kreatyny”.
Ta, która spadła z Nieba.
Kolejne, przełomowe odkrycie biochemii to L-norwalina. Ten zagadkowy aminokwas, nie wchodzący w skład białek, występujący w organizmie człowieka jedynie w niewielkich ilościach, jest jednocześnie podstawą składu materii prebiotycznej – znajdowanej w meteorytach, przybywających na ziemię z najdalszy zakątków Układu Słonecznego. Świadczy to o jego doniosłej roli w kształtowaniu zaczątków życia na Naszej Planecie.
W badaniach nad tym zagadkowym aminokwasem ustalono, że pełnione przez niego w organizmie funkcje mają wyraźny związek z rozwojem zdolności wysiłkowych.
L-norwalina zabezpiecza przed rozpadem molekułę guanidyny, która jest fundamentem budowy cząsteczek argininy i kreatyny oraz dwóch pomniejszych, ale dla wspomagania ważnych guanidyn: guanidynooctanu (glikocyjaminy) i guanidynopropionianu. Dodana do złożonego preparatu kreatynowego powoduje, że synteza kreatyny z argininy staje się procesem znacznie wydajniejszym, zaś sama arginina z suplementu nie jest tracona w efekcie procesów katabolicznych.
Jednocześnie hamuje eliminację jonu amonowego – bardzo silnego i bardzo ważnego „odkwaszacza” – gdyż katabolizm guanidyny jest pierwszym, kluczowym etapem mechanizmu eliminacji jonów amonowych. Jon amonowy nie tylko zmniejsza kwasowość środowiska komórkowego, ale równolegle pozostaje najważniejszym depozytem azotu pozabiałkowego, hamującego katabolizm i stymulującego anabolizm białek mięśniowych.
Jak dowiedzieliśmy się już wcześniej, w warunkach wysiłkowych i poabsorpcyjnych wzrasta kwasowość środowiska komórek mięśniowych, co sprzyja przebiegowi procesów katabolicznych. Dla sportowców, ciężko pracujących nad rozwojem masy, taki stan rzeczy wydaje się pozbawiony sensu. Ale dla organizmu ma on ściśle określony sens egzystencjalny. Jest on typowym przykładem mechanizmu sprzężenia zwrotnego. Komórka – wiemy – może funkcjonować jedynie w określonych przedziałach pH. Wzrost kwasowości zagraża jej egzystencji, czego przykładem jest martwica komórek mięśnia sercowego w efekcie zawału – czyli niedotlenienia – czyli ekstremalnego zakwaszenia. Bo pamiętamy, że przy niedostatku tlenu energia powstaje w efekcie procesów beztlenowych, generujących monstrualne ilości kwasu mlekowego. Sprzyjające warunki do katabolizmu przy wzrastającym zakwaszeniu są mechanizmem obronnym. Katabolizm, czyli rozpad białek na aminokwasy i aminokwasów na jony amonowe i związki węglowe, uwalnia zgromadzone w nich, silnie zasadotwórcze jony amonowe, których białka mięśniowe są takim magazynem, jak tłuszcz zapasowy jest magazynem kwasów tłuszczowych.
Ostatecznie – zakwaszenie stymuluje katabolizm – a katabolizm hamuje zakwaszenie.
Po wypełnieniu swojego zadania buforowego, gdy kwasowość środowiska komórkowego powraca do optimum, jony amonowe są eliminowane dwoma drogami: albo ponownie magazynowane w aminokwasach i ostatecznie białkach, albo bezpowrotnie tracone, bo usuwane z organizmu wraz z moczem, po wcześniejszej przemianie do mocznika. Niestety ta druga droga eliminacji dominuje lub przynajmniej przeważa. Widzicie teraz, że przez niby takie głupie zakwaszenie tracicie znaczną ilość ciężko wypracowanej masy.
Kiedy jednak zadbamy o odpowiednie uzupełnienie L-norwaliny, szlak bezpowrotnej eliminacji zostanie nieco wyhamowany. Łatwo wydedukować, że w takiej sytuacji przewagę zyska szlak pierwszy, magazynujący jony amonowe w aminokwasach i białkach mięśniowych. L-norwalina okazuje się więc antykatabolikiem kluczowym, który kandyduje ostatnio do miana największego odkrycia w tej grupie środków wspomagających.
Z uwagi na te właściwości L-norwaliny, światowi specjaliści od wspomagania wysiłku upatrują w niej niezwykle skutecznego środka anabolicznego, zdolnego tworzyć legalną i zdrową alternatywę dla zakazanych i szkodliwych hormonów anabolicznych.
L-norwalina kończy przegląd najnowszych antykatabolików, zestawianych w najnowocześniejszych preparatach wspomagających. Jeżeli w antykatabolikach znowu pojawi się coś ciekawego, to wtedy znowu na ich temat pogawędzimy...
| |
