 |
Autor: Sławomir Ambroziak
W wielu poprzednich artykułach pisałem o wadach najpopularniejszego środka wspomagania wysiłku – monohydratu kreatyny. Pisałem też o postępach nauki w eliminowaniu tych wad.
Jedną z wad, jeżeli pamiętacie, jest ta, że monohydrat relatywnie łatwo przemienia się w nieaktywną kreatyninę. To powoduje, że musimy spożywać go w niezasadnie wysokich dawkach. Wszystko po to, aby pokryć straty wynikające z przemiany do kreatyniny.
Dlatego też, jeden z obecnych nurtów badawczych w dziedzinie wspomagania skupia się na poszukiwaniu takich form kreatyny, które nie ulegają przemianie do kreatyniny, bądź ulegają jedynie w minimalnym stopniu.
Wprawdzie - wcześniej podejrzewana o szkodliwość kreatynina - okazała się nieszkodliwa, to jednak tworząca niepotrzebny balast. Całkowicie bezpieczne okazały się też stosowane nawet wiele lat, wysokie dawki monohydratu kreatyny.
Niemniej, w naukach medycznych obowiązuje zasada tzw. „najniższej dawki skutecznej”. Zgodnie z tą zasadą, jeżeli zamierzony efekt terapeutyczny możemy osiągnąć dawką 1 g substancji X i 100 mg substancji Y, to zawsze zaleca się stosowanie tego drugiego środka.
Formy kreatyny nie przemieniające się w kreatyninę mogą być stosowane w wielokrotnie mniejszych dawkach, niż monohydrat, więc powinny być preferowane, zgodnie z powyższą zasadą. A ponieważ do form takich należą estry kreatyny, dzisiaj przyjrzę się bliżej tym właśnie formom.
Wielofunkcyjność
Kreatyna należy do grupy związków wielofunkcyjnych. Związki wielofunkcyjne to takie, które zawierają w swych molekułach więcej, niż jedną chemiczną grupę funkcyjną. Ich znakomitym przykładem są aminokwasy, zawierające w każdej cząsteczce przynajmniej dwie grupy funkcyjne – aminową i karboksylową (kwasową). Stąd też i ich nazwa – „amino-kwasy”. To właśnie dzięki tym cechom budowy, mogą tworzyć one przeogromną liczbę, przeróżnych białek - a wraz z nimi - całe bogactwo Przyrody Ożywionej. Grupa aminowa jednego aminokwasu reaguje bowiem z grupą karboksylową drugiego, i tak w nieskończoność... Podczas takiej reakcji dochodzi do związania obu aminokwasów wiązaniem amidowym, częściej nazywanym wiązaniem peptydowym.
Kreatyna też jest aminokwasem, ale nieproteogennym, czyli takim, dla którego brak odpowiedniego kodu genetycznego, co powoduje, że nie może być wbudowywany w molekuły białek. Kreatyna jest aminokwasem wyspecjalizowanym – pełniącym inne (specjalne) funkcje – aniżeli funkcja „cegiełki” w strukturze białek.
Związki wielofunkcyjne mają jeszcze jedną, bardzo ważną cechę. Łatwo zauważyć, że jeżeli cząsteczka związku zawiera dwie grupy funkcyjne, to może ona reagować nie tylko z inną molekułą, ale również... sama ze sobą. Kiedy reaguje sama ze sobą molekuła aminokwasu, jej grupa karboksylowa łączy się z aminową, w konsekwencji czego dochodzi utworzenia pomiędzy nimi wiązania amidowego (peptydowego) i zamknięcia łańcucha węglowego. Powstające w ten sposób związki nazywane są laktamami lub laktaminami.
Kreatynina
W organizmach żywych laktaminy mogą powstawać spontanicznie – bez udziału enzymów. Reakcjom prowadzącym do ich tworzenia sprzyja wysoka kwasowość środowiska komórkowego. Jednak „zwykłe” aminokwasy proteogenne są na nie odporne. Odporność tą zawdzięczają swojej budowie. W ich molekułach, zarówno grupa karboksylowa, jak też aminowa, pozostają związane z tym samym atomem węgla, co skutecznie zapobiega przemianie do laktamów. Gorzej natomiast wygląda sytuacja aminokwasów nieproteogennych. Tutaj grupy funkcyjne – karboksylowa i aminowa – pozostają zazwyczaj przedzielone innymi atomami węgla, więc relatywnie łatwo mogą ze sobą reagować.
Tak właśnie wygląda sytuacja kreatyny. Kiedy jedna z grup aminowych kreatyny wytworzy wiązanie amidowe z jej grupą karboksylową, dochodzi do powstania laktaminy – kreatyniny. Natomiast cały problem tkwi w tym, że kreatynina jest nieaktywna – pozbawiona zdolności magazynowania ATP i transportowania go do generowania impulsu siłowego i anabolizmu białek mięśniowych. Czyli że ta część kreatyny, która ulegnie przemianie do kreatyniny, zostaje bezpowrotnie stracona. To dalej skutkuje tym, że kreatynę w formie suplementu musimy stosować w nieekonomicznie wysokich dawkach, aby pokryć straty wynikające z przemiany kreatyny do jej laktamu i oczywiście powiększyć jeszcze zasoby magazynowe kreatyny w komórkach mięśniowych.
Zabezpieczenie grup
Przypomnę: laktaminy - w tym i kreatynina - powstają wtedy, kiedy grupa aminowa aminokwasu połączy się z jego własną grupą karboksylową.
Teraz powróćmy na chwilę do poprzednich artykułów z cyklu „Nowej ery wspomagania” Czy pamiętacie te, o aminokwasach sprzężonych..? Pisałem w nich o aminokwasach, których cząsteczki związane są z jakąś inną molekułą biologiczną.
Pośród nich znajdziemy amidy kwasowe. Amidy są substancjami powstającymi w efekcie utworzenia wiązania amidowego, pomiędzy cząsteczkami dwóch substancji, czyli związania grupy aminowej jednej cząsteczki przez grupę karboksylową drugiej. Jest to takie samo wiązanie, jakie pojawia się w białkach, pomiędzy dwoma aminokwasami, z tym, że kiedy łączą się ze sobą dwa aminokwasy, to wiązania takiego nie nazywamy już amidowym, ale peptydowym.
Najbliższym tego tematu przykładem aminokwasów sprzężonych z grupy amidów kwasowych są: cytrynian i pirogronian kreatyny. W tych formach kreatyny, grupa karboksylowa kwasu organicznego (cytrynowego lub pirogronowego) wiąże grupę aminową kreatyny.
Te formy kreatyny mają wiele zalet i znaczną przewagę nad monohydratem kreatyny, o czym pisałem już wielokrotnie, i z braku miejsca nie będę tutaj powtarzał. Natomiast jedną z tych zalet muszę teraz podkreślić, bo ta wiąże się bezpośrednio z dzisiejszym tematem...
Otóż, zauważcie, że związanie grupy aminowej kreatyny przez grupę karboksylową kwasu zabezpiecza grupę aminową kreatyny przed spontaniczną reakcją z własną grupą karboksylową, czyli przed przeminą kreatyny w laktaminę - kreatyninę.
Możemy więc przyjąć, że amidy kwasowe kreatyny (cytrynian i pirogronian) były pierwszymi formami kreatyny o obniżonej tendencji do generowania kreatyniny.
Silniejsze zabezpieczenie
Amidy kwasowe kreatyny zabezpieczały w jej cząsteczkach grupę aminową. Dawało to niezłe efekty w obniżaniu konwersji do kreatyniny, ale dalekie było od ideału...
W monohydracie kreatyny, jej grupy funkcyjne stabilizowane są przez cząsteczkę wody, a konkretnie przez dwa atomy wodoru z tejże cząsteczki. Wiązania z udziałem atomów wodoru maja tą wadę, że bardzo łatwo rozpadają się przy podwyższonej kwasowości środowiska. W ten sposób, poprzez niszczenie wiązań wodorowych, kwaśny sok żołądkowy denaturuje spożyte białka a więc także pozbawia zabezpieczenia wiele cząsteczek spożytego monohydratu kreatyny. Dlatego spora część monohydratu przemienia się w kreatyninę, jeszcze w przewodzie pokarmowym.
Amidy kwasowe kreatyny są odporniejsze na warunki panujące w przewodzie pokarmowym.
Wiązanie amidowe to inaczej peptydowe, więc takie, które teoretycznie łatwo powinno być rozkładane przez enzymy proteolityczne (kataboliczne) – proteazy - te same, które degradują cząsteczki białek.
W przewodzie pokarmowym, enzymy kataboliczne bardzo łatwo rozbijają wiązania peptydowe, ale tylko wtedy, gdy mają do czynienia z dużymi cząsteczkami całych białek. Kiedy natomiast cząsteczka z wiązaniem amidowym składa się tylko z dwóch molekuł, jak w amidach kwasowych, nie idzie im już tak łatwo. Takie drobne cząsteczki peptydopodobne mogą być trawione dopiero w dolnym odcinku przewodu pokarmowego, i to w zasadzie, głównie już we wnętrzu komórek jelitowych. Jednak, zanim dotrą aż tak daleko, w większości wchłoną się już w górnych odcinkach przewodu pokarmowego. Nawet, kiedy zostaną wchłonięte przez komórki dolnego odcinka jelit, to i tak jedynie część z nich będzie tu rozłożona. Reszta przeniknie do krwiobiegu. Wszystko to dlatego, że w normalnych warunkach organizm nie styka się w zasadzie z amidami i dipeptydami (petydami zbudowanymi tylko z dwóch aminokwasów). Praktycznie związki takie nie występują w codziennym pożywieniu, ale powstają w efekcie trawienia białek, dopiero w dolnym odcinku przewodu pokarmowego. Z tego względu też, ten odcinek wyspecjalizował się w ich trawieniu.
Ostatecznie więc, amidy kwasowe kreatyny dość łatwo wnikają w całości do tkanek, a ich przemiana w kreatyninę, w przewodzie pokarmowym, jest w praktyce niewielka.
A jak wygląda sytuacja w miejscu działania kreatyny – w komórkach mięśniowych?
Enzymy kataboliczne znajdują się i działają również i tutaj, czego efektem jest tak nie lubiany przez kulturystów katabolizm. Generalnie enzymy te zamknięte są w komórkach mięśniowych, w otoczonych szczelną błoną biologiczną lizosomach, więc nie niszczą białek tak ot sobie, bez sensu. W „normalnych” warunkach, białko, które w efekcie pełnienia funkcji życiowych uległo uszkodzeniu i musi zostać zdegradowane, dostarczane jest do lizosomów przez pewien szczególny enzym – ubikwitynę – i rozkładane we wnętrzu lizosomów. Problem z katabolizmem pojawia się dopiero w szczególnych sytuacjach metabolicznych, np. podczas wysiłku. Wtedy błona lizosomów ulega rozszczelnieniu, a enzymy wydostają się do wnętrza komórki mięśniowej. Praca mięśniowa prowadzi też do lepszego dokrwienia tkanki mięśniowej. Krew dostarcza do komórek mięśniowych nie tylko tlen i składniki odżywcze, ale również komórki naszpikowane enzymami katabolicznymi – granulocyty. Chociaż nawet w warunkach spoczynkowych niewielka część enzymów wycieka z lizosomów i dociera z granulocytami do światła komórek mięśniowych, to mimo to nie czynią one wtedy większej szkody. Właściwą, niszczycielską aktywność w odniesieniu do białek mogą uzyskiwać jedynie przy podwyższonej kwasowości środowiska, bo takie warunki panują właśnie we wnętrzu lizosomów. I tu dopiero pojawia się problem, gdyż kwasowość środowiska komórek mięśniowych wzrasta właśnie podczas wysiłku, więc białka mięśniowe są w tej sytuacji intensywnie degradowane. Wprawdzie ma to głębokie uzasadnienie metaboliczne, bo dostarcza wolnych aminokwasów do produkcji energii potrzebnej do zabezpieczenia energetyki pracy, to jednak kulturystom przeszkadza - niszczy część tak ciężko wypracowanej masy. (Sprawami katabolizmu i sposobami jego hamowania, szczególnie przy użyciu nowych suplementów obniżających kwasowość środowiska komórek mięśniowych, zajmę się w jednym z kolejnych artykułów.)
W ten sam sposób, w trakcie wysiłku, enzymy kataboliczne mogą teoretycznie rozbijać wiązania amidowe, pomiędzy kreatyną i cytrynianem lub pirogronianem.
Do rozbicia wiązań amidowych pomiędzy kreatyną i kwasami dochodzi prawdopodobnie, również na drodze nieenzymatycznej, w sytuacji podwyższonej kwasowości i temperatury środowiska komórkowego, w warunkach wysiłkowych. Generalnie, to bardzo dobrze...
W warunkach spoczynkowych, zmagazynowana w mięśniach kreatyna, w formie cytrynianu i pirogronianu jest stabilna i nie przemienia się w kreatyninę, jak monohydrat kreatyny, bo jej grupa aminowa pozostaje zabezpieczona przed tworzeniem laktamu, przez grupę karboksylową danego kwasu. Ulegają jednak powolnemu, systematycznemu rozpadowi. Częściowo samorzutnie (nieenzymatycznie), częściowo dzięki zdolności do bezpośredniego wnikania do wnętrza lizosomów. W ten sposób, systematycznie uwalniają porcje kreatyny, niezbędne w tej sytuacji do anabolizmu białek mięśniowych, podczas gdy reszta kreatyny pozostaje w formie zabezpieczonej przed przemianą do kreatyniny.
Natomiast w warunkach wysiłkowych, rozbijane intensywnie wiązania amidowe uwalniają kreatynę do wypełniania jej funkcji, związanych z generowaniem impulsu siłowego. Jednak problem, który pojawia się w tym momencie to ten, że po wypełnieniu swej funkcji, ta wolna kreatyna nie jest już zabezpieczona, więc może łatwo, spontanicznie przekształcać się w nieaktywną kreatyninę. Wolna kreatyna trwale traci zabezpieczenie dlatego, że ponowne utworzenie wiązania amidowego pomiędzy kreatyną i kwasem jest mało prawdopodobne. Wszystkie wiązania amidowe (poza nielicznymi wyjątkami) tworzone są w organizmie poprzez skomplikowaną maszynerię syntezy białek, która z kolei oddziałuje tylko na aminokwasy proteogenne, a więc na pewno, ani na kreatynę, ani kwas cytrynowy czy też pirogronowy.
W tej sytuacji, sam nasuwa się pewien wniosek... Jeżeli zabezpieczenie grupy aminowej kreatyny nie chroni jej dostatecznie przed przemianą do kreatyniny, to należałoby spróbować zabezpieczyć drugą grupę funkcyjną – karboksylową!
Pierwszy protektor karboksylowy
Pierwsze zabezpieczenie grupy karboksylowej kreatyny nie było zaplanowanym działaniem chemików, a raczej pokłosiem innego kierunku badań nad kreatyną.
Wracając do koniugowanych form kreatyny, przypomnę, że zaraz po europejskich sukcesach cytrynianu i pirogronianu kreatyny pojawiła się amerykańska ich wersja – jabłczan kreatyny.
Przypomnę jeszcze, że formy koniugowane miały z założenia nie tylko usprawniać transport kreatyny do komórek mięśniowych, ale wykazywać również działania wspomagające wysiłek, wykraczające poza aktywność samej kreatyny. Amerykanie dlatego użyli więc do sprzęgania jabłczan, gdyż ten sam z siebie, jak udowodniły wcześniejsze badania, wykazywał silną aktywność wspomagającą.
Jabłczan (kwas jabłkowy) jest kwasem wielokarboksylowym, zawierającym w cząsteczce nie jedną, ale dwie grupy kwasowe. Dlatego też w prosty sposób, z jedną jego cząsteczką można związać wiązaniem amidowym dwie cząsteczki kreatyny. Podstawowym mankamentem form koniugowanych kreatyny była relatywnie niska zawartość samej kreatyny w cząsteczce takiego aminokwasu sprzężonego. Logiczne, że, jeżeli związek taki zawierał w składzie molekuły kwasu organicznego, to jednocześnie, proporcjonalnie mniej molekuł kreatyny. Aby uzyskać więc pożądaną dawkę kreatyny z formy koniugowanej, należało zalecać większe spożycie. Amerykanie postanowili obejść ten problem i zwiększyć stężenie kreatyny, wiążąc z cząsteczką jabłczanu nie dwie, a trzy molekuły kreatyny. Tak powstał tricreatine malate – a przy okazji – pierwszy ester kreatyny...
Jabłczan należy bowiem, również do związków wielofunkcyjnych. Jest hydroksykwasem. Hydroksykwasy charakteryzują się tym, że obok grup karboksylowych (kwasowych) zawierają w swoich cząsteczkach dodatkowo grupy hydroksylowe (alkoholowe). Natomiast estry to związki powstające z połączenia kwasu i alkoholu, czyli ze związania grupy karboksylowej jednego z nich, z grupą hydroksylową drugiego, które to wiązanie nazywany estrowym. Tak więc wprowadzenie trzeciej cząsteczki kreatyny do molekuły jabłczanu i wytworzenie tricreatine malate wymagało stworzenia wiązania estrowego, gdyż jabłczan posiada tylko dwie grupy karboksylowe.
Korzyści z estryfikacji
Oczywiście, synteza jabłczanu trójkreatynowego nie była odkryciem estryfikacji. Estryfikacja substancji aktywnych to stary trik dobrze znany farmakologii. Od dziesięcioleci, estryfikacji poddawano takie substancje, które są szybko metabolizowane lub źle wchłaniane z przewodu pokarmowego.
Generalnie, estry są bardzo odporne na trawienie, z wyłączeniem estrów glicerolu i cholesterolu, czyli tych, które należą do tłuszczów pokarmowych.
Mniejsze estry, niż glicerolu i cholesterolu, z reguły w ogóle nie ulegają strawieniu i bardzo łatwo wchłaniają się w całości już z górnego odcinka przewodu pokarmowego. Tą cechę zawdzięczają właśnie wiązaniu estrowemu, które zabezpiecza grupę karboksylową. Grupa karboksylowa bowiem, najczęściej utrudnia substancjom wnikanie do organizmu z przewodu pokarmowego. Zawierające ją związki, np. aminokwasy, aby przedostać się do krwiobiegu, używają specjalnych białek transportowych. Dlatego też, estryfikacja jest starym, farmakologicznym sposobem na wprowadzanie przez przewód pokarmowy substancji, nie ulegających z natury wchłanianiu.
A jak oddziałuje na estry kwasowość środowiska? Generalnie, środowisko kwaśne sprzyja zarówno tworzeniu, jak też rozrywaniu wiązań estrowych. Z tym, że relatywnie wysoka kwasowość przy umiarkowanej temperaturze środowiska raczej sprzyja tworzeniu wiązań. Natomiast, relatywnie wysoka kwasowość przy temperaturze wzrastającej – odwrotnie – sprzyja raczej ich degradacji. Ostatecznie więc, w kwaśnym środowisku soku żołądkowego najczęściej ustala się tzw. równowaga dynamiczna, określana przez wartość stałej równowagi, co oznacza, że związane estry pozostają w równowadze do swoich, wolnych składników. W tej sytuacji, gdy tylko ulegną zmianie warunki zewnętrzne (np. treść żołądkowa przejdzie do mniej kwasowego światła jelit), wolne składniki wiążą się ponownie wiązaniem estrowym.
Zarówno we krwi, jak też w innych tkankach, egzystują enzymy nazywane esterazami, które degradują wiązanie estrowe. Jednak wspomniane, małe estry są najczęściej odporne na ich działanie. Chociaż ulegają aktywności esteraz, ale bardzo opornie i powoli.
Z uwagi na wszystkie te fakty, estry kreatyny przenikają niemal w całości do swoich tkanek docelowych, głównie do tkanki mięśniowej, bez strat w przewodzie pokarmowym, czyli bez przemiany w nieaktywną kreatyninę. A jak zachowują się we wnętrzu komórek mięśniowych?
Tu wprawdzie rozkładane są przez esterazy, ale bardzo wolno i jedynie w niewielkim stopniu. Stanowią więc znakomity, mięśniowy zapas kreatyny, wykorzystywany dopiero intensywnie podczas pracy mięśniowej.
To powolne uwalnianie kreatyny z estrów w warunkach spoczynkowych powoduje, że uwolniona kreatyna może być systematycznie zagospodarowywana do prowadzenia syntezy białek mięśniowych. Część związana estrowo pozostaje niewrażliwa na wewnętrzną amidację, czyli na przemianę do nieaktywnego laktamu – kreatyniny – bo grupa karboksylowa pozostaje tu zabezpieczona wiązaniem estrowym, przed połączeniem z własną grupa aminową. Takiego zabezpieczenia nie posiada monohydrat (właściwie posiada, ale bardzo słabe, bo utworzone przez atomy wodoru), więc ten znacznie łatwiej ulega przemianie do kreatyniny.
Podczas wysiłku, wzrasta zarówno kwasowość, jak też temperatura środowiska komórkowego, co jest naturalnym skutkiem wzrostu tempa metabolizmu w warunkach wysiłkowych. Pamiętamy, że jednoczesny wzrost kwasowości i temperatury sprzyja nieenzymatycznemu rozrywaniu wiązań estrowych. Kreatyna jest więc teraz łatwo uwalniana i kierowana do zadań związanych z generowaniem impulsu siłowego. Jednak, mimo wszystko, nadal pozostaje w luźnym związku z estryfikującą ją substancją, determinowanym przez wspomnianą wyżej stałą równowagi. Dzięki temu, po zaniechaniu wysiłku, kiedy kwasowość i temperatura dążą do fizjologicznego optimum, estry kreatyny mogą powstawać na nowo i tworzyć pulę magazynową, a ryzyko przemiany w kreatyninę jest zminimalizowane. Odwrotnie jak w przypadku monohydratu, który w takiej sytuacji niemal w całości przemienia się w bezużyteczną kreatyninę.
Który lepszy..?
Fakt – jabłczan trójkreatynowy był pierwszym estrem kreatyny. Jednak, uwzględniając jedynie korzyści płynące z estryfikacji, nie był estrem idealnym. Zauważmy, że jego cząsteczka zabezpieczała silnie wiązaniem estrowym jedynie jedną molekułę kreatyny przed przemianą do kreatyniny, bo dwie inne zabezpieczone były nieco słabiej – wiązaniem amidowym.
Oczywiście, można było stworzyć ester jabłczanu kreatyny, gdzie jedna cząsteczka jabłczanu wiązałaby swoim wiązaniem hydroksylowym jedną cząsteczkę kreatyny. Tylko wtedy pojawiłby się wspomniany wcześniej problem – relatywnie niskiej zawartości kreatyny w podobnym związku. Naukowcy podeszli więc do tego problemu nieco inaczej. Postanowili związać estrowo kreatynę z jakąś inną, bardzo małą cząsteczką, co zabezpieczało grupę karboksylowa kreatyny, a jednocześnie dawało kreatynie procentowo przeważający udział w takim związku.
Pierwszym sensu stricte estrem kreatyny był ester metylowy tego aminokwasu – creatine methyl ester. Estry alkoholi pierwszorzędowych o krótkich łańcuchach węglowych, takie jak estry metanolu, bardzo łatwo wchłaniają się z przewodu pokarmowego i jednocześnie są relatywnie odporne na działanie esteraz we wnętrzu organizmu. Z pozoru więc, taki związek kreatyny wydawał się idealny. Jednak szybko okazało się, że ma jedną paskudną wadę..!
Mówiąc najprościej, kiedy ester rozpada się, to uwalnia dwie tworzące go substancje. Nie trudno odgadnąć, że jeżeli rozpada się ester alkoholu metylowego, to jedną z uwolnionych substancji będzie silna trucizna – alkohol metylowy (metanol). Jeżeli metanolem estryfikowany jest jakiś lek, który przyjmujemy w miligramowych dawkach, to ilość powstającego metanolu jest pomijalna. Jednak kreatynę spożywany w dawkach kilku-, a nieraz kilkudziesięciogramowych, więc w tym przypadku, trujący metanol stanowi już problem!
Problem ten rozwiązano w ten sposób, że kreatynę powiązano estrowo z alkoholem o nieco większej cząsteczce, ale tylko o jedną jednostkę węglową – dobrze wszystkim znanym – etanolem. Tak powstał ester etylowy kreatyny – creatine ethyl ester.
Już we wcześniejszych badaniach farmakologicznych dowiedziono, że, ze wszystkich estrów, estry etylowe są najodporniejsze na działanie esteraz. Dla farmakologii ten fakt stanowił nawet problem, kiedy chodziło o uzyskanie leku dobrze wchłanianego - a jednocześnie - działającego szybko. Dla wspomagania natomiast, taka cecha estru etylowego kreatyny jest niezwykle cenna. Jak wspominałem wyżej, pozwala na systematyczne uwalnianie kreatyny z połączeń estrowych i chroni cząsteczki kreatyny przed przemianą do kreatyniny w warunkach spoczynkowych, kiedy to kreatyna kierowana jest głównie do zadań, związanych z anabolizmem białek mięśniowych. W warunkach wysiłkowych, kiedy kreatyna niezbędna jest do zadań, związanych z generowaniem impulsu siłowego, rozpad estru i uwalnianie kreatyny wzmagają się, na skutek zmian w środowisku komórkowym. Po zaniechaniu aktywności ruchowej, kreatyna może ponownie wiązać się z etanolem, co daje większe szanse na jej magazynowanie, a obniża tendencję do jej eliminacji i przemiany w nieaktywną kreatyninę.
Jabłczan kontra etyl
Ponieważ w przeciągu ostatnich dwóch lat, namnożyły się różne formy kreatyny, często spotykam się z pytaniem, która z nich jest najlepsza – najskuteczniejsza.
Nie da się ukryć faktu, że, tak jak w dyscyplinach olimpijskich króluje cytrynian i pirogronian, tak w sportach siłowych najlepsze opinie zawodników gromadzą – jabłczan i etyl. Który z nich wygra? Myślę, że do problemu tego trzeba podejść inaczej...
Zapewne etyl lepiej chroni cząsteczkę kreatyny przed przemianą do kreatyniny, aniżeli jabłczan. Jabłczan kreatyny posiada jednak tą przewagę, że sama cząsteczka jabłczanu dodatkowo, znacząco zwiększa aktywność kreatyny w komórkach mięśniowych, o czym szeroko pisałem w poprzednich artykułach, gdyż wytwarza analog fosfokreatyny – fosfoenolopirogronian – jak również stymuluje syntezę ATP w mitochondriach.
Powstający z rozpadu estru etylowego etanol – wiemy – też nie jest metabolicznie obojętny. Nawet bardzo dużymi dawkami estru etylowego kreatyny możemy wprowadzić go do organizmu tylko tyle, że będzie całkowicie bezpieczny. Mało tego – w tych małych dawkach – dodatkowo wykazuje on bardzo pozytywne efekty dla zdrowia i formy. Na temat pozytywnych efektów zdrowotnych minimalnych dawek etanolu ukazało się ostatnimi czasy wiele publikacji, więc nie będę się tutaj nad nimi rozwodził. Natomiast muszę zaznaczyć, że w minimalnych dawkach wykazuje znakomitą aktywność ergogeniczną (pracotwórczą).
Jest spalany preferencyjnie z wytworzeniem dużych porcji ATP. Preferencyjnie oznacza, że w pierwszej kolejności, przed innymi substratami energetycznymi. W ten sposób, oszczędza owe substraty, np. glikogen mięśniowy, co pozwala na dłuższą kontynuację intensywniejszego wysiłku.
Z uwagi na „zatrzęsienie” form kreatyny, praktyka wspomagania ustaliła taktykę suplementacji nimi. Opiera się ona na rozumowaniu (skądinąd słusznym), że wspomaganie kreatynowe powinno rozpoczynać się od prostych form kreatyny, np. monohydratu, a dopiero w kolejnych cyklach, kiedy organizm słabiej reaguje na kreatynę, sięgać po formy bardziej zaawansowane.
Ja w estrze etylowym kreatyny upatrywałbym analogu monohydratu. Z tym, że dużo lepszego, z uwagi na możliwość stosowania niższych dawek i brak obciążenia organizmu balastem zbędnej kreatyniny.
Myśląc w ten sposób, można rozpocząć swoją „przygodę” z kreatyną od razu, od suplementacji estru etylowego, bądź wykorzystać go w kolejnej „kuracji”, jeżeli pierwszy, życiowy cykl prowadzony był monohydratem kreatyny. Po dwóch, trzech cyklach estrem, radzę sięgnąć po jabłczan. Po tyluż samo cyklach na jabłczanie, warto przestawić się już na formy bardzo wysoko zaawansowane – tzw. „steki kreatynowe” – np. Cell Pump lub Crea Fusion.
Taka strategia suplementacji kreatyną pozwoli Wam cieszyć się nieprzerwanie, przez lata, dużymi przyrostami siły i masy mięśniowej, czego wszystkim życzę serdecznie.
| |
